9 клас 29.04.

Білки — природні полімери.            

1) Складіть схему утворення дипептиду з аланіну й цистеїну. Який зв’язок називається пептидним?

2) Скільки трипептидів можна одержати шляхом сполучення трьох

різних амінокислотних залишків?

функціональні групи входять до складу амінокислот? Тема уроку: Білки як біологічні полімери.

3) Складіть схему одержання амінооцтової кислоти з метану

 1. Будова білкової макромолекули

Білки (поліпептиди) — природні високомолекулярні нітрогеновмісні органічні сполуки (біополімери), побудовані із залишків а-амінокислот, з’єднаних пептидними (амідними) зв’язками.

Формальне утворення білкової макромолекули можна представити як реакцію поліконденсації α-амінокислот:

Під час взаємодії двох молекул а-амінокислот відбувається реакція між аміногрупою однієї молекули й карбоксильною групою іншої. це приводить до утворення дипептиду, наприклад:

Слід зазначити, що за штучних умов (поза організмом) дві різні амінокислоти можуть утворити чотири ізомерні дипептиди.

Із трьох молекул а-амінокислот (гліцин + аланін + гліцин) можна одержати трипептид:

H₂N - CH₂CO - NH - CH(CH₃) - CO - NH - CH₂COOH 

Аналогічно відбувається утворення тетра-, пента- і поліпептидів.

Молекулярні маси різних білків (поліпептидів) становлять від 10 тисяч до кількох мільйонів. Макромолекули білків мають стереорегулярну будову, винятково важливу для прояву ними певних біологічних властивостей. Незважаючи на численність білків, до їх складу входять залишки не більш ніж 22 α-амінокислот.

Різноманітні функції білків визначаються α-амінокислотним складом і будовою їх високоорганізованих макромолекул.

Виокремлюють чотири рівні структурної організації білків: первинна, вторинна, третинна, четвертинна.

2. Хімічні властивості білків

1) Гідроліз білків

Полягає в гідролізі поліпептидного ланцюга з утворенням набору амінокислот, які утворюють цей поліпептидний ланцюг.

2). Денатурація білків

Денатурація — руйнування третинної та вторинної структур білкової молекули під дією нагрівання, сильних кислот, лугів, солей важких металів, спиртів, радіації.

3). Кольорові реакції білків Для білків характерні кольорові реакції, з допомогою яких проводять якісний хімічний аналіз білків.

• Біуретова реакція — дія на білок розчину лугу й розчину купрум(ІІ) сульфату. Розчин набуває фіолетового забарвлення, що вказує на наявність поліпептидних зв’язків.

• Ксантопротеїнова реакція (для білків, що містять бензольне кільце) — дія концентрованої нітратної кислоти з появою жовтого забарвлення. Унаслідок додавання лугу жовте забарвлення змінюється на оранжеве.

• Цистеїнова реакція (для білків, що містять Сульфур) — кип’ятіння розчину білка із плюмбум(ІІ) ацетатом до появи чорного забарвлення.

Функції білків у природі універсальні:

• каталітичні (ферменти);

• регуляторні (гормони);

• структурні (кератин шерсті, фіброїн шовку, колаген);

• рухові (актин, міозин);

• транспортні (гемоглобін);

• запасні (казеїн, яєчний альбумін);

• захисні (імуноглобуліни) тощо.

Домашнє завдання

Опрацювати матеріал параграфа39 с189-191, відповісти на запитання до нього, виконати вправи 152,153.

  Для отримання  балу  за ІІ семестр та рік необхідно виконати в квітні  практичну роботу №4, та тести по оксигеновмісним органічним сполукам.